белки плазмы крови определяющие ее групповую принадлежность называется

Белки крови, их основные ф-ции. Нарушения белкового состава плазмы крови, виды. Причины, значение

белки плазмы крови определяющие ее групповую принадлежность называется

Все белки разделяются на простые и сложные. Если говорить о простых, то они состоят из аминокислот:

  1. Гистон;
  2. Протамин;
  3. Альбумин;
  4. Глобулин.

В состав сложных белков помимо аминокислот входят и дополнительные соединения:

  • Фосфоропротеиды;
  • Нуклепротеиды;
  • Хромопротеиды;
  • Глюкопротеиды;
  • Липопротеиды.

Белки плазмы занимают особое место особое место в процессе свертываемости крови, защищают организм от попадания инородных белков, поддерживают гомеостаз.

Это важно! Белки плазмы принято различать по функциональным свойствам и строению. Определение их количественного и качественного строения производят с помощью специальных методов электрофореза, который основан на разной подвижности белка в электрическом поле (ультрацентрифугирование, иммуноэлектрофорез).

По подвижности при электрофорезе принято различать пять фракций белков, их можно условно подразделить на альбумины, α1, α2, β, и γ-глобулины.

В плазме крови человека содержится более 100 различных белков. Большая часть белковплазмы синтезируется в печени, исключение – иммуноглобулины и белково-пептидные гормоны. Функции белков плазмы крови очень разнообразны.

Белки создают онкотическое давление и тем самым поддерживают постоянный объём крови, т.е. связывают воду и удерживают её в кровеносном русле. Белки обеспечивают вязкость крови. От вязкости зависят скорость кровотока, артериальное и венозное давление и другие показатели ССС.

Белки, совместно с гидрокарбонатной и фосфатной буферными системами, поддерживают КЩР (рН 7,34–7,36). В плазме содержатся белки свёртывающей (фибриноген) и противосвёртывающей систем (антитромбин). В плазме содержатся транспортные белки: неспецифические (альбумин) и специфические (трансферрин).

В плазме находятся антипротеазы, защищающие от разрушения клетки крови и сосуды. Иммуноглобулины, система комплемента и другие белки иммунной системы обеспечивают гуморальный иммунитет. Белками плазмы являются компоненты кининовой и ангиотензиновой систем.

Брадикинин расширяет сосуды и снижает АД, ангиотензин суживает их и повышает АД. Питательная функция белков плазмы важна при голодании и некоторых заболеваниях.

Белки на фракции можно разделить несколькими способами. Например, по подвижности при электрофорезе их можно грубо разделить на 5 фракций: альбумин,a1- ,a2-, b- и g-глобулины.Каждая фракция представляет собой смесь индивидуальных белков с одинаковым зарядом.

Альбумины синтезируются гепатоцитами печени. Среди белков плазмы в количественном отношении это самая большая фракция (42 г/л). Это простые белки, которые выполняют большинство общих функций белков плазмы крови.

Они обеспечивают вязкость крови, онкотическое давление, так как имеют меньшую М и их много, участвуют в регуляции КЩР, так как содержат больше заряженных аминокислот. Альбумины выполняют транспортную функцию для липофильных веществ, транспортируют жирные длинноцепочечные кислоты (СЖК), билирубин, некоторые гормоны, витамины, лекарства.

Кроме того альбумин связывает ионы Са2+ и Мg2+. Альбумины являются резервом аминокислот для глюконеогенеза и выполняют питательную функцию при голодании.

a1-, a2-, b-глобулины синтезируются клетками РЭС, g-глобулины синтезируются В-лимфоцитами – 90%, купферовскими клетками – 10 %.

a1-глобулины – фракция, в состав которой входят транспортные белки (тироксинсвязывающий), белки острой фазы (a1-антипептидазы), апобелки ЛПВП, протромбин и др.

a2-глобулины – фракция, в составе которой тоже имеется транспортный белок (церулоплазмин), белок острой фазы a2-макроглобулин, антитромбин и др.

b-глобулины – фракция, в составе которой находятся апобелки ЛПНП, фибриноген, транскобаламин и др.

g-глобулины – фракция, в состав которой входят антитела (иммуноглобулины).

В норме в плазме крови концентрация общего белка составляет 63 – 83 г/л. Гиперпротеинемия – повышенная концентрация белка чаще бывает относительная при обезвоживании организма (понос, рвота, ожоги).

Абсолютнаягиперпротеинемия бывает при хронических воспалительных заболеваниях (g-глобулинемия). Гиперпротеинемия обычно это гиперглобулинемия. Гипопротеинемия – пониженная концентрация белка, чаще всего это гипоальбуминемия.

Диспротеинемии возникают при нарушении соотношения между фракциями при общем количестве белка в норме. С помощью белкового спектра плазмы крови можно, например, дифференцировать острое воспаление и хроническое.

При остром воспалении снижены альбумины, а повышены a1-и a2 –глобулины. При хроническом воспалении, кроме того повышаются g-глобулины. При патологии печени снижены альбумины, а повышены b- и g-глобулины.

Индивидуальные белки плазмы крови представляют собой 4 основные группы: 1) иммуноглобулины, 2) транспортные белки, 3) ферменты, 4) белки острой фазы.

Иммуноглобулины обеспечивают гуморальный иммунитет, нейтрализуют бактерии, вирусы, грибки и др. Известно 5 классов иммуноглобулинов. IgG – это поздние антитела, обеспечивают вторичный иммунный ответ. Их больше всех других (75%).

IgA – защищают слизистые оболочки, присутствуют в слюне, секретах дыхательных путей, молоке, пищеварительных соках.IgM – это ранние антитела первичного иммунного ответа.IgD – это рецепторы В-лимфоцитов, других функций у них не обнаружено.

IgE – это антитела, уровень которых повышается при аллергических реакциях (бронхиальная астма, крапивница) и паразитарных инфекциях.

Транспортные белки, например, церулоплазмин, транспортирует ионы меди. Наследственный дефект этого белка приводит к заболеванию – гепатолентикулярная дегенерация (болезнь Вильсона-Коновалова).

Для лечения назначают комплексоны (ЭДТА), которые связывают ионы меди.

Трансферрин служит для переноса ионов железа, ретинолсвязывающий белок транспортирует витамин А,тироксинсвязывающийбелок для транспорта йодтиронинов и другие, необходимые для переноса гидрофобных соединений.

Ферменты плазмы можно разделить на функциональные и нефункциональные Функциональные ферменты синтезируются в печени, поступают в плазму и выполняют различные функции. Это холинэстераза, ферменты свертывающей и противосвертывающей систем, ферменты кининовой системы (калликреин), ферменты ангиотензиновой системы (ангиотензинпревращающий – АПФ).

Нефункциональные или клеточные ферменты в норме в плазме содержатся в следовых количествах, они появляются в результате нормального обновления клеток. Нефункциональные ферменты попадают в плазму при разрушении клеток в результате воспаления или некроза.

Такие ферменты называются индикаторными, так как если они являются тканеспецифичными, их используют в энзимодиагностике. Для энзимодиагностики инфаркта миокарда полезны определение активности АсАТ > АлАТ, ЛДГ1, креатинкиназы, (особенно изофермента МВ).

При заболеваниях печени в плазме повышаются: АлАТ > АсАТ, ЛДГ5, ОКТ (орнитинкарбамоилтрансфераза), аргиназа. При остром панкреатите в плазме повышена активность других ферментов – панкреатической a-амилазы и липазы.

Белки острой фазы (гликопротеины) называют так потому, что в норме они в крови отсутствуют, либо присутствуют в следовых количествах. При патологии их концентрация многократно увеличивается. Например, С-реактивный белок, образует преципитаты с С-полисахаридами пневмококков, появляется при воспалении лёгких и других воспалительных заболеваниях, острых инфекциях.

Кислыйa1-гликопротеин (орозомукоид) повышен при хронических и острых заболеваниях, отличается большим содержанием углеводов (42%). a1-антитрипсин, a2-макроглобулин, это ингибиторы пептидаз, которые защищают белки плазмы и сосудов от пептидаз, поступающих в кровь при лизисе клеток. Уровень a2-макроглобулина повышается при беременности, приеме эстрогенов.

Наследственная недостаточность этих пептидаз способствует развитию некоторых заболеваний (эмфизема лёгких, цирроз). Гаптоглобин это белок, который образует комплексы с гемоглобином и предотвращает потери железа при гемолизе эритроцитов. Криоглобулинотличается тем, что может желатинироваться при снижении температуры.

У здоровых людей криоглобулин не обнаруживается, появляется при нефрозе, лейкозах, миеломе и др.

Повышение и понижение содержания белков в плазме крови

Если говорить о общем количестве белка, то оно бывает пониженное (гипопротеинемия) или повышенное (гиперпротеинемия).

Плазма крови и форменные элементы крови. Строение и функции эритроцитов, лейкоцитов, тромбоцитов

белки плазмы крови определяющие ее групповую принадлежность называется

Плазма крови является ее жидкой частью, состоящей из растворенных в воде белков, углеводов, солей, биологически активных веществ (гормонов, ферментов и др.), а также продуктов клеточной диссимиляции, подлежащих выведению из организма.

Плазма крови, проходя через кровеносные капилляры, непрерывно получает и отдает различные вещества, но тем не менее химический состав ее стабилен.

Состав и функции плазмы крови

Химический состав плазмы крови:

  • 92% воды;
  • 7-8% белков;
  • 0,12% глюкозы;
  • 0,7-0,8% жиров;
  • 0,9% солей.

Белки плазмы обладают различными специфическими функциями и свойствами и делятся на три основные группы:

  • Альбумины — 4,5%;
  • глобулины — 1,7-3,5%
  • фибриноген — 0,4%.

Фибриноген участвует в процессе свертывания крови; гаммаглобулиновая фракция содержит антитела, которые обеспечивают иммунитет к различным инфекционным заболеваниям; другие виды белков играют важную роль в поддержании коллоидно-осмотического давления, регулирующего содержание воды в плазме.

Глюкоза является основным источником энергии для клеток. Снижение количества глюкозы в плазме крови приводит к резкому повышению возбудимости клеток головного мозга, что влечет за собой появление судорог. При дальнейшем уменьшении концентрации глюкозы нарушается кровообращение, дыхание и наступает смерть.

К минеральным веществам плазмы относятся соли Na, Ca, K и др. Соотношение и концентрация ионов этих солей играет важную роль в жизнедеятельности организма.

В клинической практике используются растворы, которые по осмотической активности (для человека 0,85-0,9% NaCl), а иногда и по своему количественному и качественному составу соответствуют плазме. Эти растворы называются физиологическими.

Постоянство химического состава плазмы крови поддерживается за счет нейрогуморальной регуляции организма.

Форменные элементы крови — это общее название клеток крови, находящихся во взвешенном состоянии в плазме. К форменным элементам крови относятся:

  • Эритроциты;
  • лейкоциты;
  • тромбоциты.

Эритроциты

Эритроциты, или красные кровяные тельца, находятся во взвешенном состоянии в плазме и определяют цвет крови. Они представляют собой в норме безъядерную двояковогнутую клетку округлой формы, диаметром 7-8мкм и 1-2мкм толщиной.

Эритроциты

В состав эритроцитов входит специфический пигмент крови — гемоглобин, который представляет собой белок, связанный с атомом железа. У взрослого мужчины в 1л крови содержится 4,0-5,0*1012 эритроцитов, у женщины — 3,9-4,7*1012. Эритроциты образуются в красном костном мозге, заполняющем полости некоторых костей. Средняя продолжительность жизни эритроцита составляет около 120 дней.

Ежесекундно в селезенке и печени происходит разрушение около 2,5млн. эритроцитов, и такое же их количество образуется в костном мозге.

При нарушении функции красного костного мозга, при некоторых инфекционных заболеваниях развивается анемия — уменьшение числа эритроцитов в крови, что приводит к кислородному голоданию тканей.

Функции эритроцитов

Основная функция эритроцитов заключается в транспорте кислорода от органов дыхания к тканям и удаления из тканей двуокиси углерода. Это связано с уникальной способностью гемоглобина образовывать непрочный химический комплекс с кислородом.

Атомы кислорода присоединяются к имеющимся в его молекуле атомам железа. В 100мл крови человека содержится около 15г гемоглобина. В легких кислород связывается с гемоглобином (Hb), образуя непрочное соединение — оксигемоглобин (HbO2): Hb+O2=HbO2. Эта реакция обратима.

В условиях низкого парциального давления кислорода в капиллярах тканей происходит распад оксигемоглобина с освобождением кислорода и гемоглобина. Гемоглобин присоединяет около 10% CO2. Остальное количество углекислого газа транспортируется плазмой крови в виде карбонатных соединений, в образовании и разрушении которых принимают участие ферменты эритроцитов.

Лейкоциты

Лейкоциты

Лейкоциты, или белые кровяные тельца, в отличие от эритроцитов лишены гемоглобина и имеют ядро. В отличие от других форменных элементов крови, лейкоциты способны к активному амебоидному движению.

Лейкоцитов гораздо меньше, чем эритроцитов — 4-9*109 в 1л. Количество их даже у одного и того же человека подвержено значительным колебаниям.

Меньше всего лейкоцитов в крови утром, натощак, а увеличение их содержания наблюдается после приема пищи, тяжелой мышечной работы, при воспалительных заболеваниях.

В крови находится несколько видов лейкоцитов, отличающихся друг от друга размерами, формой ядра, наличием или отсутствием зернистости в протоплазме.

Обладая амебоидным движением, лейкоциты способны проникать через стенки капилляров к очагам инфекции в тканях и фагоцитировать микроорганизмы.

Стимулами, направляющими движение лейкоцитов к очагам инфекции, служат вещества, выделяемые воспаленными и инфицированными тканями. Продолжительность жизни лейкоцитов 3-5 дней.

Функции лейкоцитов

Основная функция лейкоцитов заключается в защите организма от возбудителей заболеваний. Они захватывают проникшие в организм бактерии, разрушая их. Такой процесс называется фагоцитозом. Фагоцитированные бактерии перевариваются ферментами, вырабатываемыми лейкоцитами. Лейкоциты фагоцитируют бактерии до тех пор, пока накопившиеся продукты распада не убивают их.

Проникшие в организм микробы разрушают клетки органов, либо воздействуя на них непосредственно, либо образуя ядовитые вещества.

В пораженных участках происходит расширение кровеносных сосудов и повышение их проницаемости. Лейкоциты проникают через стенки капилляров, фагоцитируют инородные тела и разрушенные клетки.

Скопление мертвых клеток микроорганизмов, живых и погибших лейкоцитов образует густую желтоватую массу, называемую гноем.

Количество лейкоцитов в крови повышается при большинстве инфекционных заболеваний и служит показателем их тяжести. Поэтому подсчет количества лейкоцитов служит для оценки состояния больного и помогает поставить диагноз.

Тромбоциты

Тромбоциты

Тромбоциты – это красные кровяные пластинки, которые отвечают за гемостаз крови.

Тромбоциты походят из мегакариоцитов красного костного мозга. Замена тромбоцитов происходит в среднем каждые 10 дней. Новые клетки поступают в кровь, а старые разрушаются в селезенке. Новообразованные тромбоциты, уже вышедшие в кровеносное русло, имеют круглую или неправильную форму, в диаметре около 2-3 мкм. Кровяные пластинки лишены ядра, но содержат множество гранул.

При повреждении эндотелия, тромбоцит активируется, меняет форму, становится более плоским с несколькими отростками (псевдоподиями). Он прилипает к сосудистой стенке и с помощью псевдоподий соединяется (адгезирует) с другими клетками. Эта трансформация необходима для остановки кровотечения.

В норме количество тромбоцитов у здорового человека находится в пределах 180-320 г/л.

Увеличение популяции тромбоцитов называется тромбоцитозом, возникает при воспалительных процессах, в послеоперационном и посттравматическом периоде, при удалении селезенки.

Уменьшение тромбоцитов — тромбоцитопения — развивается на фоне снижения образования их в костном мозге или при повышенном разрушении (аутоиммунная тромбоцитопеническая пурпура).

В течении дня количество тромбоцитов также меняется (при нервном напряжении или сильной физической нагрузке, утром уменьшается, вечером увеличивается), но не выходит за пределы нормы. Часть клеток находится в депо — в селезенке, печени и костном мозге. При травмах, когда потребность в тромбоцитах возрастает, они выходят в кровеносное русло.

Функции тромбоцитов

  • Тромбоциты реагируют на проникновение в организм чужеродных агентов, способны к фагоцитозу вредоносных частиц, иммунных комплексов. Выделяют лизоцим, который разрушает оболочки некоторых бактерий.
  • Отвечают за первичный гемостаз (сосудисто-тромбоцитарный). При повреждении стенки сосуда тромбоциты разрушаются и выделяют вещества, которые ведут к образованию тромбоцитарного кровеостанавливающего сгустка.
  • Принимают участие во вторичном гемостазе вместе с плазменными факторами свертывания. К тромбоцитарным факторам относятся: тромбопластин, антигепариновый фактор, фибриноген тромбоцитов.
  • Отвечают за трофику сосудистой стенки, клетки эндотелия ежедневно поглощают до 40 г/л тромбоцитов. Также они содержат фактор роста, который усиливает регенерацию эндотелиоцитов.

Оцените, пожалуйста, статью. Мы старались:) (2 5,00 из 5)
Загрузка…

Состав плазмы крови человека: белковые и небелковые органические, минеральные и неорганические вещества — Диагно

белки плазмы крови определяющие ее групповую принадлежность называется

В состав живой клетки входят те же химические элементы, которые входят в состав неживой природы. Из 104 элементов периодической системы Д. И. Менделеева в клетках обнаружено 60.

Их делят на три группы:

  1. основные элементы — кислород, углерод, водород и азот (98% состава клетки);
  2. элементы, составляющие десятые и сотые доли процента,— калий, фосфор, сера, магний, железо, хлор, кальций, натрий (в сумме 1,9%);
  3. все остальные элементы, присутствующие в еще более малых количествах,— микроэлементы.

Молекулярный состав клетки сложный и разнородный. Отдельные соединения — вода и минеральные соли — встречаются также в неживой природе; другие — органические соединения: углеводы, жиры, белки, нуклеиновые кислоты и др.— характерны только для живых организмов.

Неорганические вещества

Вода составляет около 80% массы клетки; в молодых быстрорастущих клетках — до 95%, в старых — 60%.

Роль воды в клетке велика.

Она является основной средой и растворителем, участвует в большинстве химических реакций, перемещении веществ, терморегуляции, образовании клеточных структур, определяет объем и упругость клетки. Большинство веществ поступает в организм и выводится из него в водном растворе.

Биологическая роль воды определяется специфичностью строения: полярностью ее молекул и способностью образовывать водородные связи, за счет которых возникают комплексы из нескольких молекул воды. Если энергия притяжения между молекулами воды меньше, чем между молекулами воды и вещества, оно растворяется в воде.

Такие вещества называют гидрофильными (от греч. «гидро» — вода, «филее» — люблю). Это многие минеральные соли, белки, углеводы и др.

Если энергия притяжения между молекулами воды больше, чем энергия притяжения между молекулами воды и вещества, такие вещества нерастворимы (или слаборастворимы), их называют гидрофобными (от греч. «фобос» — страх) — жиры, липиды и др.

Минеральные соли в водных растворах клетки диссоциируют на катионы и анионы, обеспечивая устойчивое количество необходимых химических элементов и осмотическое давление. Из катионов наиболее важны К+, Na+, Са2+, Mg+. Концентрация отдельных катионов в клетке и во внеклеточной среде неодинакова.

В живой клетке концентрация К высокая, Na+ — низкая, а в плазме крови, наоборот, высокая концентрация Na+ и низкая К+. Это обусловлено избирательной проницаемостью мембран.

Разность в концентрации ионов в клетке и среде обеспечивает поступление воды из окружающей среды в клетку и всасывание воды корнями растений.

Недостаток отдельных элементов — Fe, Р, Mg, Со, Zn — блокирует образование нуклеиновых кислот, гемоглобина, белков и других жизненно важных веществ и ведет к серьезным заболеваниям. Анионы определяют постоянство рН-клеточной среды (нейтральной и слабощелочной). Из анионов наиболее важны НРО42-, Н2РO4—, Cl —, HCO3—

Органические вещества

Органические вещества в комплексе образуют около 20—30% состава клетки.

Углеводы — органические соединения, состоящие из углерода, водорода и кислорода. Их делят на простые — моносахариды (от греч. «монос» — один) и сложные — полисахариды (от греч. «поли» — много).

Моносахариды (их общая формула СnН2nОn) — бесцветные вещества с приятным сладким вкусом, хорошо растворимы в воде. Они различаются по количеству атомов углерода.

Из моносахаридов наиболее распространены гексозы (с 6 атомами С): глюкоза, фруктоза (содержащиеся в фруктах, меде, крови) и галактоза (содержащаяся в молоке).

Из пентоз (с 5 атомами С) наиболее распространены рибоза и дезоксирибоза, входящие в состав нуклеиновых кислот и АТФ.

Полисахариды относятся к полимерам — соединениям, у которых многократно повторяется один и тот же мономер. Мономерами полисахаридов являются моносахариды. Полисахариды растворимы в воде, многие обладают сладким вкусом. Из них наиболее просты дисахариды, состоящие из двух моносахаридов.

Например, сахароза состоит из глюкозы и фруктозы; молочный сахар — из глюкозы и галактозы. С увеличением числа мономеров растворимость полисахаридов падает. Из высокомолекулярных полисахаридов наиболее распространены у животных гликоген, у растений — крахмал и клетчатка (целлюлоза).

Последняя состоит из 150—200 молекул глюкозы.

Углеводы — основной источник энергии для всех форм клеточной активности (движение, биосинтез, секреция и т. д.). Расщепляясь до простейших продуктов СO2 и Н2O, 1 г углевода освобождает 17,6 кДж энергии. Углеводы выполняют строительную функцию у растений (их оболочки состоят из целлюлозы) и роль запасных веществ (у растений — крахмал, у животных — гликоген).

Липиды — это нерастворимые в воде жироподобные вещества и жиры, состоящие из глицерина и высокомолекулярных жирных кислот. Животные жиры содержатся в молоке, мясе, подкожной клетчатке.

При комнатной температуре это твердые вещества. У растений жиры находятся в семенах, плодах и других органах. При комнатной температуре это жидкости. С жирами по химической структуре сходны жироподобные вещества.

Их много в желтке яиц, клетках мозга и других тканях.

Роль липидов определяется их структурной функцией. Из них состоят клеточные мембраны, которые вследствие своей гидрофобности препятствуют смешению содержимого клетки с окружающей средой.

Липиды выполняют энергетическую функцию. Расщепляясь до СO2 и Н2O, 1 г жира выделяет 38,9 кДж энергии.

Они плохо проводят тепло, накапливаясь в подкожной клетчатке (и других органах и тканях), выполняют защитную функцию и роль запасных веществ.

Белки — наиболее специфичны и важны для организма. Они относятся к непериодическим полимерам. В отличие от других полимеров их молекулы состоят из сходных, но нетождественных мономеров — 20 различных аминокислот.

Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойства. Их общую формулу можно представить в следующем виде

Молекула аминокислоты состоит из специфической части (радикала R) и части, одинаковой для всех аминокислот, включающей аминогруппу (— NH2) с основными свойствами, и карбоксильную группу (СООН) с кислотными свойствами.

Наличие в одной молекуле кислотной и основной групп обусловливает их высокую реактивность. Через эти группы происходит соединение аминокислот при образовании полимера — белка.

При этом из аминогруппы одной аминокислоты и карбоксила другой выделяется молекула воды, а освободившиеся электроны соединяются, образуя пептидную связь. Поэтому белки называют полипептидами.

Молекула белка представляет собой цепь из нескольких десятков или сотен аминокислот.

Молекулы белков имеют огромные размеры, поэтому их называют макромолекулами. Белки, как и аминокислоты, обладают высокой реактивностью и способны реагировать с кислотами и щелочами. Они различаются по составу, количеству и последовательности расположения аминокислот (число таких сочетаний из 20 аминокислот практически бесконечно). Этим объясняется многообразие белков.

В строении молекул белков различают четыре уровня организации (59)

  • Первичная структура — полипептидная цепь из аминокислот, связанных в определенной последовательности ковалентными (прочными) пептидными связями.
  • Вторичная структура — полипептидная цепь, закрученная в тугую спираль. В ней между пептидными связями соседних витков (и другими атомами) возникают малопрочные водородные связи. В комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру.
  • Третичная структура представляет собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию — глобулу. Она удерживается малопрочными гидрофобными связями или силами сцепления между неполярными радикалами, которые встречаются у многих аминокислот. Благодаря их многочисленности они обеспечивают достаточную устойчивость белковой макромолекулы и ее подвижность. Третичная структура белков поддерживается также за счет ковалентных S — S (эс — эс) связей, возникающих между удаленными друг от друга радикалами серосодержащей аминокислоты — цистеина.
  • Четвертичная структура типична не для всех белков. Она возникает при соединении нескольких белковых макромолекул, образующих комплексы. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех макромолекул этого белка.

Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам. Однако строение белковых молекул зависит от свойств окружающей среды.

Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Она может возникать под воздействием высокой температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов.

При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остается в виде первичной структуры — полипептидной цепи, Этот процесс частично обратим, и денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру.

Роль белка в жизни клетки огромна

Белки — это строительный материал организма. Они участвуют в построении оболочки, органоидов и мембран клетки и отдельных тканей (волос, сосудов и др.). Многие белки выполняют в клетке роль катализаторов — ферментов, ускоряющих клеточные реакции в десятки, сотни миллионов раз. Известно около тысячи ферментов. В их состав, кроме белка, входят металлы Mg, Fe, Мn, витамины и т. д.

Каждая реакция катализируется своим особым ферментом. При этом действует не весь фермент, а определенный участок — активный центр. Он подходит к субстрату, как ключ к замку. Действуют ферменты при определенной температуре и рН среды. Особые сократительные белки обеспечивают двигательные функции клеток (движение жгутиковых, инфузорий, сокращение мышц и т. д.).

Отдельные белки (гемоглобин крови) выполняют транспортную функцию, доставляя кислород ко всем органам и тканям тела. Специфические белки — антитела — выполняют защитную функцию, обезвреживая чужеродные вещества. Некоторые белки выполняют энергетическую функцию. Распадаясь до аминокислот, а затем до еще более простых веществ, 1 г белка освобождает 17,6 кДж энергии.

Нуклеиновые кислоты (от лат. «нуклеус» — ядро) впервые обнаружены в ядре. Они бывают двух типов — дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК) и рибонуклеиновые кислоты (РНК). Биологическая роль их велика, они определяют синтез белков и передачу наследственной информации от одного поколения к другому.

Молекула ДНК имеет сложное строение. Она состоит из двух спирально закрученных цепей.

Ширина двойной спирали 2 нм1, длина несколько десятков и даже сотен микромикрон (в сотни или тысячи раз больше самой крупной белковой молекулы).

ДНК — полимер, мономерами которой являются нуклеотиды — соединения, состоящие из молекулы фосфорной кислоты, углевода — дезоксирибозы и азотистого основания. Их общая формула имеет следующий вид:

Фосфорная кислота и углевод одинаковы у всех нуклеотидов, а азотистые основания бывают четырех типов: аденин, гуанин, цитозин и тимин. Они и определяют название соответствующих нуклеотидов:

  • адениловый (А),
  • гуаниловый (Г),
  • цитозиловый (Ц),
  • тимидиловый (Т).

Каждая цепь ДНК представляет полинуклеотид, состоящий из нескольких десятков тысяч нуклеотидов. В ней соседние нуклеотиды соединены прочной ковалентной связью между фосфорной кислотой и дезоксирибозой.

При огромных размерах молекул ДНК сочетание в них из четырех нуклеотидов может быть бесконечно большим.

При образовании двойной спирали ДНК азотистые основания одной цепи располагаются в строго определенном порядке против азотистых оснований другой. При этом против А всегда оказывается Т, а против Г — только Ц.

Это объясняется тем, что А и Т, а также Г и Ц строго соответствуют друг другу, как две половинки разбитого стекла, и являются дополнительными или комплементарными (от греч. «комплемент» — дополнение) друг другу.

Если известна последовательность расположения нуклеотидов в одной цепи ДНК, то по принципу комплементарности можно установить нуклеотиды другой цепи (см. приложение, задача 1). Соединяются комплементарные нуклеотиды при помощи водородных связей.

Между А и Т возникают две связи, между Г и Ц — три.

Удвоение молекулы ДНК — ее уникальная особенность, обеспечивающая передачу наследственной информации от материнской клетки дочерним. Процесс удвоения ДНК называется редупликацией ДНК. Он осуществляется следующим образом.

Незадолго перед делением клетки молекула ДНК раскручивается и ее двойная цепочка под действием фермента с одного конца расщепляется на две самостоятельные цепи. На каждой половине из свободных нуклеотидов клетки, по принципу комплементарности, выстраивается вторая цепь.

В результате вместо одной молекулы ДНК возникают две совершенно одинаковые молекулы.

Женщинам
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: